БИОХИМИЯ ЗЕРНА

Белки — это линейные сополимеры, построенные из остатков аминокислот. Они имеют несколько последовательно возникающих уровней пространственной структуры (организации). Различают четыре уровня структуры белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура. Возникает благодаря пептидным связям между а-карбоксильной и а-аминогруппой.

Благодаря соединению по этому принципу десятков и сотен аминокислотных остатков образуется полипептидная цепь. Полипептидная теория строения белковой молекулы, предложенная Эмилем Фишером, оказалась основополагающей, вокруг которой развиваются современные представления о структуре белка. Первичной структурой белка называют последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура. Образуется благодаря водородным связям. Водородные связи слабее, они присутствуют в молекуле белка в очень большом количестве и поэтому играют важную роль в поддержании структуры белковой молекулы.

Различают а- и ^-структуру (вторичную). В а-структуре между отдельными частями длинной полипептидной цепочки возникают водородные связи. В результате полипептидная цепочка закручивается. Наличие а-структуры в молекуле белков было установлено известным американским химиком Л. Полин- том и его сотрудником Кори на основе рентгеноструктурного чти все ферменты обладают а-структурой.

Третичная структура. Представляет собой расположение в пространстве полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют вторичную структуру. По форме белковой молекулы, сложившейся на третьем уровне пространственной ее организации, различают белки глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки — растворимые вещества с компактной третичной структурой. К глобулярным относится большинство белков, содержащихся в растениях, животных и микроорганизмах. По форме они приближаются к шару или эллипсоиду. Для их характеристики применяют отношение длины большой оси молекулы к малой оси а/b, для примера приведем для некоторых из них эти величины.

Форма некоторых глобулярных белков может значительно отличаться от шаровидной и напоминать вытянутые иглы или короткие нити.

Фибриллярные белки имеют нитевидную форму. Они обычно нерастворимы. Выполняют защитные функции. К ним относят: кератин, содержащийся в волосах, рогах и копытах животных; миозин мускулов; фиброин шелка и т. д.

Четвертичная структура. Молекулы многих белков состоят из мономеров, образованных отдельными полипептидными цепями. Ассоциация нескольких мономеров, их взаимное пространственное расположение в единой сложной молекуле составляют четвертичную структуру белка. Четвертичную структуру создают водородные связи, электростатическое взаимодейсхвде разноименно заряженных групп, ван-дер-ваальсово взаимодействие боковых радикалов аминокислот и др.