При кипячении с крепкими кислотами
и щелочами, а также под действием ферментов белки гидролизуются до а-аминокислот.
Большинство а-аминокислот представляет собой жирные кислоты, у которых один
атом водорода в а-положении замещен аминогруппой NH2.
Большинство аминокислот растворимо в воде. Тирозин и
лейцин плохо растворяются в воде, а цистин практически нерастворим. Многие
аминокислоты можно идентифицировать по образуемым ими характерным солям.
Вследствие амфотерности аминокислоты в зависимости от
состава водного раствора могут реагировать с кислотами и с* основаниями,
образуя соответствующие соли. Гликокол несет- заряды на а-аминной и
карбоксильной группах. Большинство- аминокислот обладает только этими двумя
группами, но ряд аминокислот имеет и другие способные к ионизации группы.
Диаминомонокарбоновая аминокислота — лизин имеет вторую» аминную группу, а
цистеин — сульфгидрильную группу —SH..
В зависимости от состава раствора они могут образовывать
соли, реагируя с кислотами и щелочами. Благодаря амфотерности аминокислоты
являются буферными веществами, выполняющими важную функцию регулирования рН в
организме.
Измерение количества; выделяющегося при этой реакции
-азота лежит в основе количественного метода определения аминокислот по Ван —
Сляйку.
Аминная группа способна взаимодействовать с
формальдегидом, и, связав таким образом аминные группы, можно щелочью
оттитровать свободные карбоксильные группы. Эта реакция лежит в основе так
называемого формольного титрования при количественном определении аминокислот
по Сёренсену. Очень важная реакция, используемая при определении аминокислот
методом хроматографии, — взаимодействие аминокислот с нингидрином
(трикетогидринденгидратом). Идентификацию и количественное определение
аминокислот производят по интенсивности образующейся с нингидрином окраски.
Широко применяют автоматические анализаторы аминокислот, в которых
используется реакция с нингидрином.
|