Белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот. По своей структуре они относятся к полимерам. Их молекулы имеют форму длинных цепей, состоящих из повторяющихся молекул – мономеров. Для образования полимерной молекулы каждый из мономеров должен обладать как минимум двумя реакционноспособными связями с другими мономерами.

Белок по своей структуре похож на полимер найлон: оба полимера представляют собой цепочку мономеров. Но между ними есть существенное различие. Найлон состоит из двух видов мономеров, а белок построен из 20 различных мономеров – аминокислот. В зависимости от порядка чередования мономеров образуется множество различных видов белков.

Общая формула аминокислот, образующих белок, имеет вид:

Из данной формулы видно, что к центральному атому углерода присоединены четыре разные группы. Три из них – атом водорода Н, щелочная аминогруппа Н N и карбоксильная группа СООН – для всех аминокислот одинаковы. По составу и структуре четвертой группы, обозначенной R, аминокислоты отличаются друг от друга. В самых простых случаях в молекуле глицерина – такая группа представляет собой атом водорода, в молекуле аланина – СН и т. д.

Химическая связь (– СО – NH –), соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах белков, называется пептидной связью (см. рис.7.5).

Все активные организмы, будь то растения, животные, бактерии или вирусы, содержат белки, построенные из одних и тех же аминокислот. Поэтому в любом виде пищи содержатся те же аминокислоты, которые входят в состав белков организмов, потребляющих пищу.

В определении «белки – это полимеры, построенные из 20 разных аминокислот» содержится неполная характеристика белков. В лабораторных условиях не составляет труда в растворе аминокислот получить пептидные связи и сформировать таким образом длинные молекулярные цепи. Однако в таких цепях расположение аминокислот будет хаотическим, и образовавшиеся молекулы будут отличаться друг от друга. В то же время в каждом из природных белков порядок расположения отдельных видов аминокислот всегда один и тот же. А это означает, что при синтезе белка в живой системе используется информация, в соответствии с которой формируется вполне определенная последовательность аминокислот для каждого белка.

Последовательность расположения аминокислот в белке определяет его пространственную структуру. Большинство белков выполняют функцию катализаторов. В их пространственной структуре есть активные центры в виде углублений с вполне определенной формой. В такие центры попадают молекулы, превращение которых катализируется данным белком. Белок, выступающий в данном случае в роли фермента, может катализировать реакцию только при совпадении по форме превращающейся молекулы и активного центра. Этим и определяется высокая селективность белка-фермента.

Активный центр фермента может образовываться в результате свертывания весьма удаленных друг от друга участков белковой цепи. Поэтому замена одной аминокислоты другой даже на небольшом расстоянии от активного центра может повлиять на селективность фермента, либо полностью разрушить центр. Создавая различные последовательности аминокислот, можно получать самые разнообразные активные центры. В этом заключается одна из важнейших особенностей белков, выступающих в роли ферментов.